En biología molecular, el 3 relacionado con la autofagia (Atg3) es la enzima E2 para el proceso de lipidación de LC3. Es fundamental para la autofagia. El complejo de superproteínas, el complejo Atg16L, consta de múltiples conjugados Atg12-Atg5. Atg16L tiene un papel similar al E3 en la reacción de lipidación de LC3. El intermedio activado, LC3-Atg3 (E2), se recluta en el sitio donde tiene lugar la lipidación.

Atg3 cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina (PE). Atg3 tiene un pliegue alfa / beta, y su región central es topológicamente similar a las enzimas canónicas E2. Atg3 tiene dos regiones insertadas en la región del núcleo y otra con una estructura de hélice alfa larga que sobresale de la región del núcleo hasta 30 A. Interactúa con atg8 a través de un enlace tioéster intermedio entre Cys-288 y el Gly C-terminal de atg8. También interactúa con la región C-terminal de la enzima atg7 similar a E1.

La autofagocitosis es un proceso inducido por la inanición responsable del transporte de proteínas citoplasmáticas al lisosoma / vacuola. Atg3 es un modificador similar a la ubiquitina que es topológicamente similar a la enzima canónica E2. Que cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina.

Atg3 consta de tres dominios, un dominio N-terminal, un dominio catalítico y un dominio C-terminal. El dominio catalítico contiene un residuo de cisteína dentro de un motivo HPC, este es el residuo del sitio activo putativo para el reconocimiento de la subunidad Apg5 del complejo autofagosoma. Es probable que el pequeño dominio C-terminal sea una región de unión distinta para la estabilidad del complejo de autofagosoma. Lleva un motivo de secuencia FLKF conservado muy característico.

Referencias

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